Ванадий в среде обитания как фактор риска негативной модификации клеточной гибели (научный обзор)

Файл статьи: 
Иконка PDF health-risk-analysis-2020-4-18.pdf
УДК: 
616-097
DOI: 
10.21668/health.risk/2020.4.18
Авторы: 

О.В. Долгих, Д.Г. Дианова, О.А. Казакова

Организация: 

Федеральный научный центр медико-профилактических технологий управления рисками здоровью населения, Россия, 614045, г. Пермь, ул. Монастырская, 82

Аннотация: 

В представленном обзоре отражены результаты исследований по изучению влияния ванадия и его соединений, загрязняющих среду обитания человека, на нарушения состояния здоровья, ассоциированные с дисрегуляцией процесса клеточной гибели.
Актуальность исследований последних десятилетий по раскрытию механизмов апоптоза в условиях воздействия химических веществ техногенной природы обусловлена биологической значимостью этого феномена в системе приспособления организма к действию факторов среды.
В настоящей работе рассмотрены особенности механизмов апоптоза в условиях избыточного техногенного химического окружения соединениями ванадия. Проведен и представлен анализ научных материалов с формированием научной гипотезы в рамках данной тематики. Показан иммуномодулирующий эффект соединений ванадия, характеризующийся способностью модифицировать события апоптоза за счёт смены режимов клеточной смерти (активация/ингибирование апоптоза), что обеспечивает адаптацию организма к изменяющимся условиям среды.
Узкий диапазон концентрации ванадия между его эссенциальностью и токсичностью предопределяет разнонаправленные изменения в запуске и завершении апоптоза. Так индуцированная активация апоптоза способствует развитию аутоиммунных, иммунопролиферативных процессов, в тоже время ингибирование клеточной гибели может вызывать иммунодефицитные состояния, воспалительные реакции, нейродегенеративные заболевания. Показано модифицирующее влияние соединений ванадия на регуляцию функции митохондрий, изменение соотношения фосфорилирования/дефосфорилирования белковых продуктов, дисбаланс свободнорадикальных процессов, что в итоге нарушает баланс про- и антиапоптотических сигналов в клетке. Мониторинг показателей апоптоза, характеризующих особенности клеточной гибели в условиях экспозиции ванадия и его соединений, позволит своевременно выявить риск формирования предболезни и предотвратить нанесение вреда здоровью.

Ключевые слова: 
риск, ванадий, среда обитания, клеточная гибель, механизм апоптоза, модификация митохондриальной активности, свободнорадикальное окисление, вред здоровью
Долгих О.В., Дианова Д.Г., Казакова О.А. Ванадий в среде обитания как фактор риска негативной модификации клеточной гибели: научный обзор // Анализ риска здоровью. – 2020. – № 4. – С. 156–169. DOI: 10.21668/health.risk/2020.4.18
Список литературы: 
  1. Molecular mechanisms of cell death: recommendations of the Nomenclature Committee on Cell Death 2018 / L. Galluzzi, I. Vitale, S.A. Aaronson, J.M. Abrams, D. Adam, P. Agostinis, E.S. Alnemri, L. Altucci [et al.] // Cell Death & Differentiation. – 2018. – Vol. 25, № 3. – Р. 486–541. DOI: 10.1038/s41418-017-0012-4
  2. Essential versus accessory aspects of cell death: recommendations of the NCCD 2015 / L. Galluzzi, J.M. Bravo-San Pedro, I. Vitale, S.A. Aaronson, J.M. Abrams, D. Adam, E.S. Alnemri, L. Altucci [et al.] // Cell Death & Differentiation. – 2015. – Vol. 22, № 1. – Р. 58–73. DOI: 10.1038/cdd.2014.137
  3. Zwolak I. Protective effects of dietary antioxidants against vanadium-induced toxicity: A Review // Oxid. Med. Cell. Longev. – 2020. – Vol. 7, № 2020. – P. 1490316. DOI: 10.1155/2020/1490316
  4. Vanadium dioxide nanocoating induces tumor cell death through mitochondrial electron transport chain interruption / J. Li, M. Jiang, H. Zhou, P. Jin, K.M.C. Cheung, P.K. Chu, K.W.K. Yeung // Global Challenges. – 2019. – Vol. 3, № 3. – P. 1800058. DOI: 0.1002/gch2.201800058
  5. Exploring oxidovanadium (IV) homoleptic complexes with 8-hydroxyquinoline derivatives as prospective antitrypanosomal agents / G. Scalese, I. Machado, I. Correia, J.C. Pessoa, L. Bilbao, L. Perez-Diaz, D. Gambino // NJC. – 2019. – № 45. – Р. 17756–17773. DOI: 10.1039/c9nj02589h
  6. Rehder D. Vanadium. Its role for humans // Met. Ions Life Sci. – 2013. –№ 13. – Р. 139–169. DOI: 10.1007/978-94-007-7500-8_5
  7. Vanadium in biological action: chemical, pharmacological aspects, and metabolic implications in diabetes mellitus / S. Treviño, A. Díaz, E. Sánchez-Lara, B.L. Sanchez-Gaitan, J.M. Perez-Aguilar, E. González-Vergara // Biol. Trace. Elem. Res. – 2019. – № 188. – P. 68–98. DOI: 10.1007/s12011-018-1540-6
  8. Rehder D. The role of vanadium in biology // Metallomics. – 2015. – № 7. – Р. 730–742. DOI: 10.1039/C4MT00304G
  9. Воробьева Н.М., Федорова Е.В., Баранова Н.И. Ванадий: биологическая роль, токсикология и фармакологическое применение // Биосфера. – 2013. – Т. 5, № 1. – С. 77–96.
  10. Dolgikh O.V., Zaitseva N.V., Dianova D.G. Regulation of apoptotic signal by strontium in immunocytes // Biochemistry (Moscow) Supplement Series A: Membrane and Cell Biology. – 2016. – Vol. 10, № 2. – Р. 158–161. DOI: 10.1134/S1990747816010049
  11. Heavy metals contaminating the environment of a progressive supranuclear palsy cluster induce tau accumulation and cell death in cultured neurons / C. Alquezar, J.B. Felix, E. McCandlish, B.T. Buckley, D. Caparros-Lefebvre, C.M. Karch, L.I. Golbe, A.W. Kao // Scientific Reports. – 2020. – Vol. 10, № 569. – P. 12. DOI: 10.1038/s41598-019-56930-w
  12. Anti-cancer effect of gallic acid in presence of low level laser irradiation: ROS production and induction of apoptosis and ferroptosis / K. Khorsandi, Z. Kianmehr, Z. Hosseinmardi, R. Hosseinzadeh // Cancer Cell. Int. – 2020. – Vol. 20, № 18. – P. 18. DOI: 10.1186/s12935-020-1100-y
  13. Дианова Д.Г., Долгих О.В. Экспозиция ванадием как фактор негативной активации лимфоцитов // Уральский медицинский журнал. – 2012. – № 10 (102). – С. 78–80.
  14. Paradigm of Vanadium pentoxide nanoparticle-induced autophagy and apoptosis in triple-negative breast cancer cells / P.R.P. Suma, R.A. Padmanabhan, S.R. Telukutla, R. Ravindran, A.K.G. Velikkakath, C.D. Dekiwadia, W. Paul, S.J. Shenoy [et al.] // bioRxiv. – 2019. – № 18. – P. 33. DOI: 10.1101/810200
  15. MacGregor J.A., White D.J., Williams A.L. The limitations of using the NTP chronic bioassay on vanadium pentoxide in risk assessments // Regul Toxicol Pharmacol. – 2020. – № 113. – P. 104650. DOI: 10.1016/j.yrtph.2020.104650
  16. Adam M.S.S., Elsawy H. Biological potential of oxo-vanadium salicylediene amino-acid complexes as cytotoxic, antimicrobial, antioxidant and DNA interaction // J. Photoch. Photobio. B. – 2018. – № 184. – P. 34–43. DOI: 10.1016/j.jphotobiol.2018.05.002
  17. Ванадийсодержащие соединения: химия, синтез, инсулиномиметические свойства / Е.В. Федорова, А.В. Бурякина, Н.М. Воробьёва, Н.И. Баранова // Биомедицинская химия. – 2014. – Т. 60, № 4. – С. 416–429.
  18. Estimation of the daily soil/dust (SD) ingestion rate of children from Gansu Province, China via hand-to-mouth contact using tracer elements / J. Ma, L.B. Pan, Q. Wang, C.Y. Lin, X.L. Duan, H. Hou // Environ. Geochem. Health. – 2018. – Vol. 40, № 1. – Р. 295–301. DOI: 10.1007/s10653-016-9906-1
  19. Occurrence of selected elements (Ti, Sr, Ba, V, Ga, Sn, Tl, and Sb) in deposited dust and human hair samples: implications for human health in Pakistan / S.A.M.A.S. Eqani, Z.I. Tanveer, C. Qiaoqiao, A. Cincinelli, Z. Saqib, S.I. Mulla, N. Ali, I.A. Katsoyiannis [et al.] // ESPR. – 2018. – Vol. 25, № 13. – Р. 12234–12245. DOI: 10.1007/s11356-017-0346-y
  20. Пятиконнова А.М., Поздняков А.М., Саркитов Ш.С. Токсическое действие ванадия и его соединений // Успехи современного естествознания. – 2013. – № 9. – С. 120.
  21. Biochemical and medical importance of vanadium compounds / J. Korbecki, I. Baranowska-Bosiacka, I. Gutowska, D. Chlubek // Acta. Biochim. Pol. – 2012. – Vol. 59, № 2. – P. 195–200.
  22. Toxicological review of vanadium pentoxide (V2O5) (CAS No. 1314-62-1). In Support of Summary Information on the Integrated Risk Information System (IRIS). – Washington, DC: U.S. Environmental Protection Agency, 2011. – Р. 210.
  23. Why antidiabetic vanadium complexes are not in the pipeline of «big pharma» drug research? A Critical Review / T. Scior, J.A. Guevara-Garcia, Q.T. Do, P. Bernard, S. Lauferd // Сurr Med. Chem. – 2016. – Vol. 23, № 25. – Р. 2874–2891. DOI: 10.2174/0929867323666160321121138
  24. On the transport of vanadium in blood serum / D. Sanna, M. Serra, G. Micera, E. Garribba // Inorg. Chem. – 2009. – Vol. 48, № 13. – Р. 5747–5757. DOI: 10.1021/ic802287s
  25. Speciation of potential anti-diabetic vanadium complexes in real serum samples / D. Sanna, M. Serra, G. Micera, E. Garribba // J. Inorg. Biochem. – 2017. – № 173. – Р. 2–65. DOI: 10.1016/j.jinorgbio.2017.04.023
  26. Vivo complexes with antibacterial quinolone ligands and their interaction with serum proteins / D. Sanna, V. Ugone, G. Sciortino, P. Buglyó, Z. Bihari, P.L. Parajdi Losonczi, E. Garribba // Dalton Trans. – 2018. – Vol. 47, № 7. – Р. 2164–2182. DOI: 10.1039/c7dt04216g
  27. Rehder D. The (Biological) Speciation of Vanadate(V) as Revealed by 51V NMR – A Tribute on Lage Pettersson and His Work // J. Inorg. Biochem. – 2015. – Vol. 147. – Р. 25–31. DOI: 10.1016/j.jinorgbio.2014.12.014
  28. Vanadium-induced apoptosis and pulmonary inflammation in mice: role of reactive oxygen species / L. Wang, D. Medan, R. Mercer, D. Overmiller, S. Leornard, V. Castranova, X. Shi, M. Ding [et al.] // J. Cell. Physiol. – 2003. – Vol. 195, № 1. – Р. 99–107. DOI: 10.1002/jcp.10232
  29. Sodium orthovanadate inhibits growth and triggers apoptosis of human anaplastic thyroid carcinoma cells in vitro and in vivo / Q.Y.W. Jiang, D. Li, M. Gu, K. Liu, L. Dong, C. Wang, H. Jiang, W. Dai // Oncol. Lett. – 2019. – Vol. 17, № 5. – Р. 4255–4262. DOI: 10.1016/S0168-8278(00)80101-4
  30. Irving E., Stoker A.W. Vanadium compounds as PTP inhibitors // Molecules. – 2017. – Vol. 22, № 12. – P. 2269. DOI: 10.3390/Molecules22122269
  31. Toxicity of vanadium on isolated rat liver mitochondria: A new mechanistic approach / M.-J. Hosseini, F. Shaki, M. Ghazi-Khansari, J. Pourahmad // Metallomics. – 2013. – Vol. 5, № 2. – Р. 152–156. DOI: 10.1039/c2mt20198d
  32. Toxicity of native and oxovanadium (IV/V) galactomannan complexes on HepG2 cells is related to impairment of mitochondrial functions / M.M. Cunha-de Padua, S.M.S.C. Cadena, C.L.O. Petkowicz, G.R. Martinez, M. Merlin-Rocha, A.L. Merce, G.R. Noleto // Carbohydrate Polymers. – 2017. – Vol. 1, № 173. – Р. 665–675. DOI: 10.1016/j.carbpol.2017.06.027
  33. Vanadium compounds induced mitochondria permeability transition pore (PTP) opening related to oxidative stress / Y. Zhao, L. Ye, H. Liu, Q. Xia, Y. Zhang, X. Yang, K. Wang // J. Inorg. Biochem. – 2010. – Vol. 104, № 4. – Р. 371–378. DOI: 10.1016/j.jinorgbio
  34. Молекулярные маркеры каспаза-зависимого и митохондриального апоптоза: роль в развитии патологии и в процессах клеточного старения / А.С. Дятлова, А.В. Дудков, Н.С. Линькова, В.Х. Хавинсон // Успехи современной биологии. – 2018. – Т. 138, № 2. – С. 126–137.
  35. Oxidative stress and vanadium [Электронный ресурс] / M. Rojas-Lemus, P. Bizarro-Nevares, N. López-Valdez, A. González-Villalva, G. Guerrero-Palomo, M.E. Cervantes-Valencia, O. Tavera-Cabrera, N. Rivera-Fernández [et al.] // IntechOpen. – 2020. – URL: https://www.intechopen.com/online-first/oxidative-stress-and-vanadium (дата обращения: 29.09.2020).
  36. In vitro study of the protective effect of manganese against vanadium-mediated nuclear and mitochondrial DNA damage / L. Rivas-García, J.L. Quiles, L.A. Varela, M. Arredondo, P. Lopez, A.R. Dieguez, P. Aranda, J. Llopis [et al.] // Food and Chemical Toxicology. – 2019. – № 135. – P. 110900. DOI: 10.1016/j.fct.2019.110900
  37. Vanadium pentoxide: Use of relevant historical control data shows no evidence for carcinogenic response in F344/N rats / T.B. Starr, J.A. Macgregor, K.D. Ehman, A.I. Kikiforov // Regul. Toxicol. Pharmacol. – 2012. – Vol. 64, № 1. – Р. 155–160. DOI: 10.1016/j.yrtph.2012.06.017
  38. Essentiality and toxicity of vanadium supplements in health and pathology / K. Gruzewska, A. Michno, T. Pawelczyk, H. Bielarczyk // J. Physiol. Pharmacol. – 2014. – Vol. 65, № 5. – Р. 603–611.
  39. An EXAFS Approach to the Study of Polyoxometalate–Protein Interactions: The Case of Decavanadate–Actin / M.P.M. Marques, D. Gianolio, S. Ramos, L.A.E. Batista de Carvalho, M. Aureliano // Inorg Chem. – 2017. – Vol. 56, № 18. – Р. 10893–10903. DOI: 10.1021/acs.inorgchem.7b01018
  40. Rb(+) occlusion stabilized by vanadate in gastric H(+)/K(+)-ATPase at 25°C / M.R. Montes, A.J. Spiaggi, J.L. Monti, F. Cornelius, C. Olesen, P.J. Garrahan, R.C. Rossi // Biochim. Biophys. Acta. – 2011. – Vol. 1808, № 1. – Р. 316–322. DOI: 10.1016/j.bbamem.2010.08.022
  41. Silencing of proteasome 26S subunit ATPase 2 regulates colorectal cancer cell proliferation, apoptosis, and migration / J. He, J. Xing, X. Yang, C. Zhang, Y. Zhang, H. Wang, X. Xu, H. Wang [et al.] // Chemotherapy. – 2019. – Vol. 64, № 3. – Р. 146–154. DOI: 10.1159/000502224
  42. Inhibitory effects of decavanadate on several enzymes and Leishmania tarentolae in vitro / T.L. Turner, V.H. Nguyen, C.C. McLauchlan, Z. Dymon, B.M. Dorsey, J.D. Hooker, M.A. Jones // J. Inorg. Biochem. – 2011. – № 108. – Р. 96–104. DOI: 10.1016/j.jinorgbio.2011.09.009
  43. Vanadium-phosphatase complexes: Phosphatase inhibitors favor the trigonal bipyramidal transition state geometries / C.C. McLauchlan, B.J. Peters, G.R. Willsky, D.C. Crans // Coord. Chem. Rev. – 2015. – Vol. 301–302, № 15. – Р. 163–199. DOI: 10.1016/j.ccr.2014.12.012
  44. Inhibition protein tyrosine phosphatases by an oxovanadium glutamate complex, Na2[VO(Glu)2(CH3OH)](Glu = glutamate) / L. Lu, S. Wang, M. Zhu, Z. Liu, M. Guo, S. Xing, X. Fu // Biometals. – 2010. – Vol. 23, № 6. – Р. 1139–1147. DOI: 10.1007/s10534-010-9363-8
  45. Vanadium compounds as pro-inflammatory agents: effects on cyclooxygenases / J. Korbecki, I. Baranowska-Bosiacka, I. Gutowska, D. Chlubek // Int. J. Mol. Sci. – 2015. – Vol. 16, № 6. – Р. 12648–12668. DOI: 10.3390/ijms160612648
  46. CD95/FAS, Non-apoptotic signaling pathways, and kinases / M.L. Gallo, A. Poissonnier, P. Blanco, P. Legembre // Front. Immunol. – 2017. – Vol. 27, № 8. – P. 1216. DOI: 10.3389/fimmu.2017.01216
  47. Lingrel J.B. The physiological significance of the cardiotonic steroid/ouabainbinding site of the Na, K-ATPase // Annu. Rev. Physiol. – 2010. – Vol. 17, № 72. – Р. 395–412. DOI: 10.1146/annurev-physiol-021909-135725
  48. Vanadate oxidative and apoptotic effects are mediated by the MAPK-Nrf2 pathway in layer oviduct magnum epithelial cells / J. Wang, X. Huang, K. Zhang, X. Mao, X. Ding, Q. Zeng, S. Bai, Y. Xuan [et al.] // Metallomics. – 2017. – Vol. 9, № 11. – Р. 1562–1575. DOI: 10.1039/c7mt00191f
  49. Vanadium pentoxide prevents NK-92MI cell proliferation and IFNγ secretion through sustained JAK3 phosphorylation / F. Gallardo-Vera, D. Diaz, M. Tapia-Rodriguez, G.T. Fortoul, F. Masso, E. Rendon-Huerta, L.F. Montaño // J. of Immunotoxicol. – 2016. – Vol. 13, № 1. – Р. 27–37. DOI: 10.3109/1547691X.2014.996681
  50. Guegan J.-P., Legembre P. Nonapoptotic functions of FAS/CD95 in the immuneresponse // FEBS. – 2018. – Vol. 285, № 5. – Р. 809–827. DOI: 10.1111/febs.14292
  51. Activation of the NF-κB and MAPK signaling pathways contributes to the inflammatory responses, but not cell injury, in IPEC-1 cells challenged with hydrogen peroxide / K. Xiao, C. Liu, Z. Tu, Q. Xu, S. Chen, Y. Zhang, X. Wang, J. Zhang [et al.] // Oxid. Med. Cell. Longev. – 2020. – № 2020. – P. 5803639. DOI: 10.1155/2020/5803639
  52. Comprehensive analysis of ERK1/2 substrates for potential combination immunotherapies / L. Yang, L. Zheng, W.J. Chng, J.L. Ding // Trends Pharmacol. Sci. – 2019. – Vol. 40, № 11. – Р. 897–910. DOI: 10.1016/j.tips.2019.09.005
  53. Wortzel I., Seger R. The ERK cascade: distinct functions within various subcellular organelles // Genes Cancer. – 2011. – Vol. 2, № 3. – Р. 195–209. DOI: 10.1177/1947601911407328
  54. Antiproliferative activity of vanadium compounds: effects on the major malignant melanoma molecular pathways / M. Pisano, C. Arru, M. Serra, G. Galleri, D. Sanna, E. Garribba, G. Palmieri, C. Rozzo // Metallomics. – 2019. – Vol. 11, № 10. – Р. 1687–1699. DOI: 10.1039/C9MT00174C
  55. MAP kinases and prostate cancer / G. Rodrıguez-Berriguete, B. Fraile, P. Martınez-Onsurbe, G. Olmedilla, R. Paniagua, M. Royuela // J. Signal. Transduction. – 2012. – № 2012. – P. 169170. DOI: 10.1155/2012/169170
  56. Мисюрин В.А. Структура и свойства основных рецепторов и лигандов внешнего пути апоптоза // Российский биотерапевтический журнал. – 2015. – Т. 14, № 2. – С. 23–30.
  57. Regulation of FAS Ligand expression during activationinduced cell death in T cells by p38 mitogen-activated protein kinase and c-Jun NH2-terminal kinase / B.J. Zhang, J.-X. Gao, K. Salojin, Q. Shao, M. Grattan, C. Meagher, D.W. Laird, T.L. Delovitch // J. Exp. Med. – 2000. – Vol. 191, № 6. – Р. 1017–1030. DOI: 10.1084/jem.191.6.1017
  58. Sodium orthovanadate inhibits growth and triggers apoptosis of human anaplastic thyroid carcinoma cells in vitro and in vivo / Q.Y.W. Jiang, D. Li, M. Gu, K. Liu, L. Dong, C. Wang, H. Jiang, W. Dai // Oncol. Lett. – 2019. – Vol. 17, № 5. – Р. 4255–4262. DOI: 10.3892/ol.2019.10090
  59. Vanadium complex induced apoptosis in hepg2 cells by the up-regulation of p53, p21, and caspase-8 / H.B. Aliabad, S.K. Falahati-Pour, H. Ahmadirad, M. Mohamadi, M.R. Hajizadeh, G. Bakhshi, M. Mahmoodi // WCRJ. – 2019. – № 6. – P. e1293. DOI: 10.32113/wcrj_20195_1293
  60. Activation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B pathway by a vanadyl compound mediates its neuroprotective effect in mouse brain ischemia / N. Shioda, T. Ishigami, F. Han, S. Moriguchi, M. Shibuya, Y. Iwabuchi, K. Fukunaga // Neuroscience. – 2007. – Vol. 148, № 1. – Р. 221–229. DOI: 10.1016/j.neuroscience.2007.05.040
  61. Vanadium‐induced apoptosis of HaCaT cells is mediated by c‐fos and involves nuclear accumulation of clusterin / S. Markopoulou, E. Kontargiris, C. Batsi, T. Tzavaras, I. Trougakos, D.A. Boothman, E.S. Gonos, E. Kolettas // FEBS J. – 2009. – Vol. 276, № 14. – Р. 3784–3799. DOI: 10.1111/j.1742-4658.2009.07093.x
  62. Халил А., Джемесон М. Ортованадат натрия ингибирует пролиферацию и запускает апоптоз в клетках оральной сквамозной клеточной карциномы in vitro // Биохимия. – 2017. – Т. 82, № 2. – С. 258–265.
  63. New oxidovanadium (IV) coordination complex containing 2-methylnitrilotriacetate ligands induces cell cycle arrest and autophagy in human pancreatic ductal adenocarcinoma cell lines / S. Kowalski, D. Wyrzykowski, S. Hac, M. Rychlowski, M.W. Radomski, I. Inkielewicz-Stepniak // IJMS. – 2019. – Vol. 20, № 2. – P. 261. DOI: 10.3390/ijms20020261
  64. Anti-angiogenic vanadium pentoxide nanoparticles for the treatment of melanoma and their in vivo toxicity study / S. Das, A. Roy, A.K. Barui, M.M.A. Alabbasi, M. Kuncha, R. Sistla, B. Sreedhar, C.R. Patra // Nanoscale. – 2020. – Vol. 12, № 14. – Р. 7604–7621. DOI: 10.1039/d0nr00631a
Получена: 
17.08.2020
Принята: 
23.11.2020
Опубликована: 
30.12.2020

Вы здесь

Главная